Bazı enzimler sadece proteinden oluşmuş iken bazılarında bileşimce ve ödevce farklı olan iki kısım bulunur. Bunlardan birine apoenzim, ötekine de kofaktör (bazı durumlarda koenzim) adı verilir.
Apoenzim
Enzimlerin apoenzim kısmı büyük protein moleküllerinden oluşmuştur. Ve enzimin özelliğini artı özgeliğini sağlayan kısmı da apoenzimdir. Çünkü, apoenzimin protein yapısı yani proteinler içindeki aminoasitlerin türleri ve dizilişleri ile enzimler farklılık gösterir. Enzim molekül ağırlığının büyük oluşunun nedeni de, apoenzimin protein yapısında olmasıdır.
Kofaktör
Apoenzime katalitik aktivite özelliği veren kısım, kofaktördür. Kofaktörler, apoenzime bağlı etken gruplar ve apoenzimden ayrı halde bulunan etken molekül ya da iyonlar olarak iki grupta sınıflandırılır.
Apoenzimler yalnız başlarına hiçbir katalitik aktivite gösteremezler. Kofaktörlerin ise yalnız oldukları zaman çoğunlukla enzime kıyasla çok düşük bazı hallerde de hiç katalitik aktiviteleri yoktur. Ancak bir apoenzim ile kofaktör bir arada oldukları zaman gerçek enzim aktivitesi gözlenebilir.
Bir enzimin apoenzim ve kofaktör kısımlarının her ikisine birden bazen haloenzim adı verilmektedir. Yani bazı enzimlerde protein kısmı yanında bazı metaller (örneğin demir ve kalsiyum) veya protein yapısında olmayan bir başka organik kısım bulunur ki bu tür enzimlere, haloenzim denilir.
Enzimlerin reaksiyonları katalize etmelerinde özellikle pH ve sıcaklık açısından optimum koşullar söz konusudur. Bazı enzimler belli bir optimum pH derecesi, bazılarının ise birden fazla optimum pH derecesi bulunur. Ancak birçok enzimin optimum pH derecesi genel olarak 4.5 – 8.0 arasında bulunmaktadır. Yapılarında protein bulunduğuna göre enzimler; protein kısımlarının denatüre olduğu sıcaklık derecelerinde, aktivitelerini tümden yitirirler. Bu olgudan, örneğin meyve, sebzelerin işlenmesi sırasında, enzim aktivitesinin durdurulmasında yararlanılır.
Enzimler protein yapısında olmasına karşın, bunları salt bir protein olarak düşünmek yanlıştır. Çünkü her enzimin kendine özgü üç boyutlu bir yapısı vardır. Proteinlerin yapıtaşları amino asitler olmasına karşın, bir proteine ve enzime karakteristik özelliğini veren proteini oluşturan amino asitlerin sırası ve sayısı, peptid bağı denilen ve iki amino asit arasında oluşan bağların diğer bölgelerle etkileşimi ile protein kendine özgü bir yapı kazanır, bu yapıya konformasyon denilir ve her enzimin spesifik bir konformasyonu vardır. Bir canlıdaki enzimlerin miktar ve çeşitleri de o canlının genetiksel özelliğidir ve genetik materyalleri bir canlıdaki etkisi enzimlerle ortaya çıkmaktadır.
Uzaydaki 3 boyutlu yapısı ile her enzim kendine özgü bir yapı kazanır. Enzim proteininin belirli bir bölgesinde enzimin reaksiyonunu gerçekleştirdiği bir kısım vardır ki bu kısma Aktif Merkez denilir. Bazı enzimlerde birden fazla aktif merkezde olabilmektedir ve enzimin etkilediği substrat önce aktif merkeze bağlanmalıdır.
Enzimler, çeşitli biyokimyasal reaksiyonları katalize ederler ancak her enzimin kendine özgün bir substratı, bir reaksiyonu ve etki ettiği bir bağ vardır. Enzimin etki ettiği bileşiğe o enzimin substratı denilir.
Enzimlerin Sınıflandırılması
Önceleri enzimler sadece etki ettiği maddenin sonuna (-az) eki getirilerek isimlendirilirlerdi. Ancak çeşitli kaynaklardan pek çok enzim izole edilince bunların sınıflandırılmasında da sorunlar çıkmaya başlayınca, konu ile ilgili kurutuşlar enzimleri 6 grup altında toplayarak, daha sistematik bir sınıflama yoluna gitmişlerdir. Buna göre enzimler,
• Oksido-redüktazlar
• Transferazlar
• Hidrolazlar
• Liyazlar
• Izomerazlar
• Ligazlar
olarak 6 grupta toplanırlar. Bunlarda kendi içlerinde daha alt gruplara ayrılarak E.C. harfleri ve 4 rakamla kodlanırlar (Örneğin E.C. 304-22.2, papain) E.C.’den sonraki ilk rakam enzimin grubunu, ikinci rakam grup içerisindeki alt grubu üçüncü rakam daha alt grubu ve dördüncü rakam ise enzimin numarasını bildirir.
Enzim Gruplarının Görevleri
► Oksido rediiktazlar, indirgenme yükseltgenme reaksiyonlarını katalize ederek bir maddeyi yükseltgerken diğerini indirger ve bu yolla canlıya bir çok önemli özellik kazandırırlar.
► Transferazlar iki substrat arasında (H+) dışındaki grup transfer eden enzimlerdir.
► Hidrolazlar büyük moleküllü maddeleri bir su molekülü vererek daha küçük birimlerine parçalarlar ve bu grup enzimlere nişasta; selüloz vb. gibi doğal polimer maddeleri parçalayan enzimler örnek olarak verilebilirler.
► Liyazlar ise substrattan grupların uzaklaştırılmasını hidroliz reaksiyonlarından başka bir yolla yapar ve çift bağ oluşumunu katalizler.
► Izomeraz grubu enzimler, maddelerin izomerlerini oluştururlar ve çeşitli izomerlerin birbirlerine dönüşümünü katalize ederler.
► Ligaz grubu enzimler ise canlılarda iki grubun veya bileşiğin birbirine bağlanmasını enerji taşıyan moleküllerin hidrolizi ile birlikte yapan enzimlerdir. Ligaz enzimlerine sentetazlar da denilmektedir.
Enzimatik reaksiyonlar çok hızlı reaksiyonlardır ve enzimler bazı reaksiyonların hızlarını 1010 -1012 kez hızlandırmaktadır. Bu kadar hızlı olmalarının nedenide enzimin konum olarak çok yakına gelmesi ve bir ara bileşik olan enzim-substrat kompleksi (ES) oluşturması ile ayaklanmaktadır. Bu şekilde oluşan ES kompleksinde enzim substratına bütün yönlerden etkileyerek reaksiyonları hızlandırmaktadır.
Anlaşılacağı üzere, canlı organizmadaki her kimyasal tepkime belli bir enzimin yardımı ile yürür. Enzimlerin bu özellikleri, onların tıp, biyokimya, biyoloji bilimlerinde olduğu kadar, endüstride de kullanılmasını sağlamıştır. Çünkü enzimlerin büyük bir kısmı, biyoloji ve katalitik aktivitelerini kaybetmeden, hücrelerden izole edilebilmektedir. Böylece enzimlerin endüstri koşullarında da kullanılabilme olanağı ortaya çıkmıştır. Nitekim enzimler, gıda endüstrisinde; ekmekçilikte, bira, meyve suyu ve şarap üretiminde, süt endüstrisinde yaygın olarak kullanılmaktadır.
