Bilim Güncel

ENZİMLERİN YAPISI

Tarafından yazılmıştır admin

Bazı enzimler sadece proteinden oluşmuş iken bazılarında bileşimce ve ödevce farklı olan iki kısım bulunur. Bunlardan birine apoenzim, ötekine de kofaktör (bazı du­rumlarda koenzim) adı verilir.

Apoenzim

Enzimlerin apoenzim kısmı büyük protein moleküllerinden oluşmuştur. Ve enzimin özelliğini artı özgeliğini sağlayan kısmı da apoenzimdir. Çünkü, apoenzimin protein yapısı yani proteinler içindeki aminoasitlerin türleri ve dizilişleri ile enzimler farklılık gösterir. Enzim molekül ağırlığının büyük oluşunun nedeni de, apoenzimin protein yapısında olmasıdır.

Kofaktör

Apoenzime katalitik aktivite özelliği veren kısım, kofaktördür. Kofaktörler, apoenzime bağlı etken gruplar ve apoenzimden ayrı halde bulunan etken molekül ya da iyon­lar olarak iki grupta sınıflandırılır.

Apoenzimler yalnız başlarına hiçbir katalitik aktivite gösteremez­ler. Kofaktörlerin ise yalnız oldukla­rı zaman çoğunlukla enzime kıyasla çok düşük bazı hallerde de hiç kata­litik aktiviteleri yoktur. Ancak bir apoenzim ile kofaktör bir arada ol­dukları zaman gerçek enzim aktivitesi gözlenebilir.

Bir enzimin apoenzim ve kofak­tör kısımlarının her ikisine birden bazen haloenzim adı verilmek­tedir. Yani bazı enzimlerde protein kısmı yanında bazı metaller (örne­ğin demir ve kalsiyum) veya protein yapısında olmayan bir başka organik kısım bulunur ki bu tür enzimlere, haloenzim denilir.

Enzimlerin reaksiyonları katalize etmelerinde özellikle pH ve sıcaklık açısından optimum koşullar söz konusudur. Bazı enzimler belli bir op­timum pH derecesi, bazılarının ise birden fazla optimum pH derecesi bulunur. Ancak birçok enzimin opti­mum pH derecesi genel olarak 4.5 – 8.0 arasında bulunmaktadır. Yapıla­rında protein bulunduğuna göre enzimler; protein kısımlarının denatüre olduğu sıcaklık derecelerinde, aktivitelerini tümden yitirirler. Bu olgudan, örneğin meyve, sebzelerin işlenmesi sırasında, enzim aktivitesinin durdurulmasında yararlanılır.

Enzimler protein yapısında ol­masına karşın, bunları salt bir prote­in olarak düşünmek yanlıştır. Çün­kü her enzimin kendine özgü üç bo­yutlu bir yapısı vardır. Proteinlerin yapıtaşları amino asitler olmasına karşın, bir proteine ve enzime ka­rakteristik özelliğini veren proteini oluşturan amino asitlerin sırası ve sayısı, peptid bağı denilen ve iki amino asit arasında oluşan bağların diğer bölgelerle etkileşimi ile prote­in kendine özgü bir yapı kazanır, bu yapıya konformasyon denilir ve her enzimin spesifik bir konformasyonu vardır. Bir canlıdaki enzimlerin mik­tar ve çeşitleri de o canlının genetiksel özelliğidir ve genetik mater­yalleri bir canlıdaki etkisi enzimler­le ortaya çıkmaktadır.

Uzaydaki 3 boyutlu yapısı ile her enzim kendine özgü bir yapı kaza­nır. Enzim proteininin belirli bir bölgesinde enzimin reaksiyonunu gerçekleştirdiği bir kısım vardır ki bu kısma Aktif Merkez denilir. Bazı enzimlerde birden fazla aktif mer­kezde olabilmektedir ve enzimin etkilediği substrat önce aktif merkeze bağlanmalıdır.

Enzimler, çeşitli biyokimyasal reaksiyonları katalize ederler ancak her enzimin kendine özgün bir substratı, bir reaksiyonu ve etki etti­ği bir bağ vardır. Enzimin etki ettiği bileşiğe o enzimin substratı denilir.

Enzimlerin Sınıflandırılması

Önceleri enzimler sadece etki ettiği maddenin sonuna (-az) eki ge­tirilerek isimlendirilirlerdi. Ancak çeşitli kaynaklardan pek çok enzim izole edilince bunların sınıflandırıl­masında da sorunlar çıkmaya başla­yınca, konu ile ilgili kurutuşlar en­zimleri 6 grup altında toplayarak, daha sistematik bir sınıflama yoluna gitmişlerdir. Buna göre enzimler,

• Oksido-redüktazlar

• Transferazlar

• Hidrolazlar

• Liyazlar

• Izomerazlar

• Ligazlar

olarak 6 grupta topla­nırlar. Bunlarda kendi içlerinde daha alt gruplara ayrılarak E.C. harfleri ve 4 rakamla kodlanırlar (Örneğin E.C. 304-22.2, papain) E.C.’den sonraki ilk rakam enzimin grubunu, ikinci rakam grup içerisindeki alt grubu üçüncü rakam daha alt grubu ve dördüncü rakam ise enzimin numarasını bildirir.

Enzim Gruplarının Görevleri

► Oksido rediiktazlar, indirgenme yükseltgenme reak­siyonlarını katalize ederek bir mad­deyi yükseltgerken diğerini indirger ve bu yolla canlıya bir çok önemli özellik kazandırırlar.

► Transferazlar iki substrat arasında (H+) dışın­daki grup transfer eden enzimlerdir.

► Hidrolazlar büyük moleküllü mad­deleri bir su molekülü vererek daha küçük birimlerine parçalarlar ve bu grup enzimlere nişasta; selüloz vb. gibi doğal polimer maddeleri parça­layan enzimler örnek olarak verile­bilirler.

► Liyazlar ise substrattan grupların uzaklaştırılmasını hidroliz reaksiyonlarından başka bir yolla ya­par ve çift bağ oluşumunu katalizler.

► Izomeraz grubu enzimler, maddele­rin izomerlerini oluştururlar ve çe­şitli izomerlerin birbirlerine dönüşü­münü katalize ederler.

► Ligaz grubu enzimler ise canlılarda iki grubun veya bileşiğin birbirine bağlanması­nı enerji taşıyan moleküllerin hidro­lizi ile birlikte yapan enzimlerdir. Ligaz enzimlerine sentetazlar da de­nilmektedir.

Enzimatik reaksiyonlar çok hızlı reaksiyonlardır ve enzimler bazı re­aksiyonların hızlarını 1010 -1012 kez hızlandırmaktadır. Bu kadar hızlı ol­malarının nedenide enzimin konum olarak çok yakına gelmesi ve bir ara bileşik olan enzim-substrat komp­leksi (ES) oluştur­ması ile ayaklanmaktadır. Bu şe­kilde oluşan ES kompleksinde enzim substratına bütün yönlerden etkileyerek reaksiyonları hızlandırmaktadır.

Anlaşılacağı üzere, canlı organizmadaki her kimyasal tepkime belli bir enzimin yardımı ile yürür. Enzimlerin bu özellikleri, onların tıp, biyokimya, biyoloji bilimlerinde olduğu kadar, endüstride de kullanılmasını sağlamıştır. Çünkü enzimlerin büyük bir kısmı, biyoloji ve katalitik aktivitelerini kaybetmeden, hücrelerden izole edilebilmektedir. Böylece enzimlerin endüstri koşullarında da kullanılabilme olanağı ortaya çıkmıştır. Nitekim enzimler, gıda endüstrisinde; ekmekçilikte, bira, meyve suyu ve şarap üretiminde, süt endüstrisinde yaygın olarak kullanılmaktadır.

 

KAYNAK :
Bilim ve Teknik/Gülgün Akbaba, Ocak 1994

Yazar Hakkında

admin

%d blogcu bunu beğendi: